Proteïen: Verskil tussen weergawes
Content deleted Content added
k →Eksterne skakels: Link FA is now handled by Wikidata, removed: {{Link FA|ru}} (2) using AWB (10861) |
Alias (besprekings | bydraes) k taal |
||
Lyn 12:
[[Lêer:Proteïen struktuur.png|duimnael|regs|400px|Proteïenstruktuur]]Proteïene is aminosuurkettings wat in unieke 3-dimensionele strukture [[proteïenvou|gevou]] is. Die vorm waarin 'n proteïen natuurlik vou staan bekend as die [[natuurlike toestand]] van die proteïen, wat bepaal word deur die volgorde van aminosure in die proteïen. Biochemici verwys na vier afsonderlike aspekte van 'n proteïen se struktuur:
* ''[[Primêre struktuur]]'': die [[peptiedvolgorde|aminosuurvolgorde]]
* ''[[Sekondêrestruktuur]]'': sub-strukture met bepaalde patrone — [[alpha heliks]]
* ''[[Tersiêre struktuur]]'': die algehele vorm van 'n enkele proteïenmolekule; die ruimtelike verwantskap van die sekondêre strukturele eienskappe<!--motifs--> tot mekaar.
* ''[[Kwaternêre struktuur]]'': die vorm of struktuur wat ontstaan uit die vereniging van meer as een proteïen molekule, gewoonlik genaamd ''[[proteïensubeenheid|subeenheid proteïene]]'' ''subeenhede'' in hierdie konteks, wat funksioneer as deel van die groter samestelling of [[proteïenkompleks]].
Lyn 20:
Die primêre struktuur word deur [[kovalentebinding|kovalente]] [[peptiedbinding]]s, wat tydens die [[proteïenbiosintese|translasieproses]] gemaak word, aanmekaar gehou. Die sekondêre strukture word aanmekaar gehou deur [[waterstofbinding]]s. Die tersiêre struktuur word hoofsaaklik aanmekaar gehou deur [[hidrofobies]]e interaksies maar [[waterstofbinding]]s, ioniese interaksies, en [[disulfide bond]]s is gewoonlik ook betrokke.
Die proses waarvolgens die hoër strukture vorm word [[proteïenvou]] genoem en is 'n gevolg van die primêre struktuur. Die meganisme van proteïenvou word tans nog
Die twee eindpunte van 'n amunosuurketting word die [[C-terminaaleinde|carboksie terminus]] (C-terminus) en die [[N-terminaaleinde|amino terminus]] (N-terminus) genoem op grond van die aard van die vry groep op elke punt.
Lyn 49:
Een van die merkwaardigste ontdekkings van die [[20ste eeu]] was dat die natuurlike en gedenatureerde toestande in baie proteïene wisselbaar (omruilbaar) is, dat deur versigtige beheer van oplossing omstandighede (byvoorbeeld, [[dialise]]er 'n denaturerende chemiese stof), 'n gedenatureerde proteïen na sy natuurlike vorm omskep kan word. Die vraag oor hoe proteïene by hulle natuurlike staat uitkom is 'n belangrike studieveld in biochemie, genaamd die studie van [[proteïenvou]].
Deur [[genetiese ingryping]], kan navorsers die volgorde en dus die struktuur, [[proteïn targeting|"targeting"]], gevoeligheid teenoor regulasie en ander eienskappe van 'n proteïen verander. Die genetiese rangskikking van
Proteïen-proteïen interaksies kan [[genetiese sifting<!--genetic screening-->|gesif]] word vir gebruik van [[twee-hibried sifting]].
| |||