Verskil tussen weergawes van "Proteïen"

6 grepe verwyder ,  4 jaar gelede
k
taal
k (→‎Eksterne skakels: Link FA is now handled by Wikidata, removed: {{Link FA|ru}} (2) using AWB (10861))
k (taal)
[[Lêer:Proteïen struktuur.png|duimnael|regs|400px|Proteïenstruktuur]]Proteïene is aminosuurkettings wat in unieke 3-dimensionele strukture [[proteïenvou|gevou]] is. Die vorm waarin 'n proteïen natuurlik vou staan bekend as die [[natuurlike toestand]] van die proteïen, wat bepaal word deur die volgorde van aminosure in die proteïen. Biochemici verwys na vier afsonderlike aspekte van 'n proteïen se struktuur:
* ''[[Primêre struktuur]]'': die [[peptiedvolgorde|aminosuurvolgorde]]
* ''[[Sekondêrestruktuur]]'': sub-strukture met bepaalde patrone — [[alpha heliks]] anden [[beta plaat]] — of segmente van die ketting wat geen [[Willekeurige winding<!--Random coil-->|stabiele vorm aan neem nie]]. Sekondêre strukture word lokaal bepaal, wat beteken dat daar baie verskillende sekondêre eienskappe<!--motifs--> in 'n enkele proteïenmolekule teenwoordig kan wees.
* ''[[Tersiêre struktuur]]'': die algehele vorm van 'n enkele proteïenmolekule; die ruimtelike verwantskap van die sekondêre strukturele eienskappe<!--motifs--> tot mekaar.
* ''[[Kwaternêre struktuur]]'': die vorm of struktuur wat ontstaan uit die vereniging van meer as een proteïen molekule, gewoonlik genaamd ''[[proteïensubeenheid|subeenheid proteïene]]'' ''subeenhede'' in hierdie konteks, wat funksioneer as deel van die groter samestelling of [[proteïenkompleks]].
Die primêre struktuur word deur [[kovalentebinding|kovalente]] [[peptiedbinding]]s, wat tydens die [[proteïenbiosintese|translasieproses]] gemaak word, aanmekaar gehou. Die sekondêre strukture word aanmekaar gehou deur [[waterstofbinding]]s. Die tersiêre struktuur word hoofsaaklik aanmekaar gehou deur [[hidrofobies]]e interaksies maar [[waterstofbinding]]s, ioniese interaksies, en [[disulfide bond]]s is gewoonlik ook betrokke.
 
Die proses waarvolgens die hoër strukture vorm word [[proteïenvou]] genoem en is 'n gevolg van die primêre struktuur. Die meganisme van proteïenvou word tans nog nie nie volledig verstaan nie. Alhoewel enige unieke polipeptiede meer as een stabiele voukonformasie kan hê, elke konformasie het sy eie [[biologiese aktiwiteit]] en slegs een konformasie word as die aktiewe of natuurlike konformasie beskou.
 
Die twee eindpunte van 'n amunosuurketting word die [[C-terminaaleinde|carboksie terminus]] (C-terminus) en die [[N-terminaaleinde|amino terminus]] (N-terminus) genoem op grond van die aard van die vry groep op elke punt.
Een van die merkwaardigste ontdekkings van die [[20ste eeu]] was dat die natuurlike en gedenatureerde toestande in baie proteïene wisselbaar (omruilbaar) is, dat deur versigtige beheer van oplossing omstandighede (byvoorbeeld, [[dialise]]er 'n denaturerende chemiese stof), 'n gedenatureerde proteïen na sy natuurlike vorm omskep kan word. Die vraag oor hoe proteïene by hulle natuurlike staat uitkom is 'n belangrike studieveld in biochemie, genaamd die studie van [[proteïenvou]].
 
Deur [[genetiese ingryping]], kan navorsers die volgorde en dus die struktuur, [[proteïn targeting|"targeting"]], gevoeligheid teenoor regulasie en ander eienskappe van 'n proteïen verander. Die genetiese rangskikking van van verskillende proteïne kan saam gelas word om [[chimera (proteïen)|"chimeriese"]] proteïne wat eienskappe van beide het, te maak. Hierdie vorm van ingryping of manupulasiemanipulasie verteenwoordig een van die hoof gereedskapstukkehoofgereedskapstukke van sel- en molekulêrebioloëmolekulêre bioloë om die werking van 'n sel te verander en die werking daarvan te verken. 'n Ander proteïnnavorsingsveld poog om deur genetiese ingryping proteïne daar te stel met geheel en al nuwe funksies, 'n veld bekend as [[proteïenmanipulasie<!--protein engineering-->]].
 
Proteïen-proteïen interaksies kan [[genetiese sifting<!--genetic screening-->|gesif]] word vir gebruik van [[twee-hibried sifting]].
12 721

wysigings