Verskil tussen weergawes van "Proteïen"

21 grepe bygevoeg ,  6 jaar gelede
geen wysigingsopsomming nie
[[Lêer:Myoglobin.png|thumbduimnael|300px|'n Voorstelling van die driedimensionele struktuur van [[mioglobien]] wat die gekleurde [[alpha heliks]]e vertoon. Dit is die eerste proteïen waarvan die struktuur deur [[X-straal-kristallografie]] bepaal is deur [[Max Perutz]] en [[John Kendrew|Sir John Cowdery Kendrew]] in 1958, wat daartoe gelei het dat die [[Nobelprys vir Chemie]] aan hulle toegken is.]]
 
'n '''Proteïen''' (in [[Grieks]] '''πρωτεϊνη''' = ''eerste draad'') is 'n komplekse, hoë-molekulêre-massa [[organiese verbinding]] wat bestaan uit [[aminosuur|aminosure]] verbind deur [[peptiedbinding]]s. Proteïene is noodsaaklik vir die struktuur en funksie van alle lewende [[sel (biologie)|selle]] en [[virus]]se.
Baie proteïene is [[ensiem]]e of [[proteïensubeenhede|subeenhede]] van ensieme. Ander proteïene vervul strukturele of meganiese rolle, soos die wat (dwars)verbindings van die [[sitoskelet]] vorm en as [[biologie]]se ondersteuning<!--scaffolds--> dien vir die meganiese integriteit en weefselseinfunksies. Ander funksies wat deur proteïene vervul word sluit in [[teenligaam|immuunreaksie]] en die stoor en vervoer van verskeie [[ligand]]e. In voeding, dien proteïene as die bron van [[aminosure]] vir [[organisme]]s wat nie self die aminosure kan vervaardig nie.
 
Proteïene is een van die klasse van bio-[[makromolekule]], saam met [[polisakaried]]e, [[vette]], en [[nukleïensuur|nukleïensure]], wat die hoofbestanddele van [[lewe|lewende dinge]] is. Hulle is van die mees aktief bestudeerde [[molekule]]s in [[biochemie]], en is in [[1838]] deur [[Jöns Jakob Berzelius]] ontdek.
== Struktuur ==
<!--''Hoof artikel: [[ Proteïenstruktuur]]''-->
[[Lêer:Proteïen struktuur.png|thumbduimnael|rightregs|400px|Proteïenstruktuur]]Proteïene is aminosuurkettings wat in unieke 3-dimensionele strukture [[proteïenvou|gevou]] is. Die vorm waarin 'n proteïen natuurlik vou staan bekend as die [[natuurlike toestand]] van die proteïen, wat bepaal word deur die volgorde van aminosure in die proteïen. Biochemici verwys na vier afsonderlike aspekte van 'n proteïen se struktuur:
* ''[[Primêre struktuur]]'': die [[peptiedvolgorde|aminosuurvolgorde]]
* ''[[Sekondêrestruktuur]]'': sub-strukture met bepaalde patrone — [[alpha heliks]] and [[beta plaat]] — of segmente van die ketting wat geen [[Willekeurige winding<!--Random coil-->|stabiele vorm aan neem nie]]. Sekondêre strukture word lokaal bepaal, wat beteken dat daar baie verskillende sekondêre eienskappe<!--motifs--> in 'n enkele proteïenmolekule teenwoordig kan wees.
* ''[[Kwaternêre struktuur]]'': die vorm of struktuur wat ontstaan uit die vereniging van meer as een proteïen molekule, gewoonlik genaamd ''[[proteïensubeenheid|subeenheid proteïene]]'' ''subeenhede'' in hierdie konteks, wat funksioneer as deel van die groter samestelling of [[proteïenkompleks]].
 
Benewens hierdie struktuurvlakke, kan proteïene tussen verslkeieverskeie soortgelyke strukture wissel om hulle [[biologie]] funksie te vervul. In die konteks van hierdie funksionele herrangskikkings, word daar gewoonlik na hierdie tersiêre of kwaternêre strukture verwys as"[[Chemiese konformasie|konformasies]]," en oorgange tussen hulle word '''konformasie veranderings''' genoem.
 
Die primêre struktuur word deur [[kovalentebinding|kovalente]] [[peptiedbinding]]s, wat tydens die [[proteïenbiosintese|translasieproses]] gemaak word, aanmekaar gehou. Die sekondêre strukture word aanmekaar gehou deur [[waterstofbinding]]s. Die tersiêre struktuur word hoofsaaklik aanmekaar gehou deur [[hidrofobies]]e interaksies maar [[waterstofbinding]]s, ioniese interaksies, en [[disulfide bond]]s is gewoonlik ook betrokke.
 
Die proses waarvolgens die hoër strukture vorm word [[proteïenvou]] genoem en is 'n gevolg van die primêre struktuur. Die meganisme van proteïenvou word tans nog nie nie volledig verstaan nie. Alhoewel enige unhiekeunieke polipeptiede meer as een stabiele voukonformasie kan hê, elke konformasie het sy eie [[biologiese aktiwiteit]] en slegs een konformasie word as die aktiewe of natuurlike konformasie beskou.
 
Die twee eindpunte van 'n amunosuurketting word die [[C-terminaaleinde|carboksie terminus]] (C-terminus) en die [[N-terminaaleinde|amino terminus]] (N-terminus) genoem opgrondop grond van die aard van die vry groep op elke punt.
 
== Funksies ==
Proteïene is betrokke by so te sê elke fundksiefunksie wat in die sel verrig word, insluitend regulasie van ander selfunksies soos [[seintransduksie]] en [[metabolisme]].
 
Byvoorbeeld, proteïen [[katabolisme]] vereis ensieme genaamd [[protease|proteaseë]]ë en ander ensieme soos [[glycosidase]].
Proteïene is betrokke by so te sê elke fundksie wat in die sel verrig word, insluitend regulasie van ander selfunksies soos [[seintransduksie]] en [[metabolisme]].
Byvoorbeeld, proteïen [[katabolisme]] vereis ensieme genaamd [[protease|proteaseë]] en ander ensieme soos [[glycosidase]].
 
=== Meganismes van proteïen regulering ===
 
Verskeie molekules en ione kan aan spesifieke plekke<!--sites--> op proteïene bind. Hierdie plekke word [[bindplek]]ke genoem. Hulle vertoon [[chemiese spesifisiteit]]. Die deeltjie wat bind word die [[ligand]] genoem. Die sterkste van die ligand-proteïen binding is 'n eienskap van die bindplek wat bekend staan as [[affiniteit]].
 
Aangesien proteïne betrokke is by byna alle funksies wat deur 'n sel verrig word, steun meganismes vir beheer van hierdie funksies dus op die beheer van proteïen aktiwiteit. Regulering kan 'n proteïen se [[vorm]] of [[konsentrasie]] behels. Sommige vorms van regulering sluit in:
 
* ''[[Allosteriese modulasie]]'': As die binding van 'n [[ligand]] op een plek op 'n proteïen die binding van 'n ligand op 'n ander plek affekteer.
* ''[[Kovalente modulasie]]'': As die kovalente verandering van 'n proteïen die binding van 'n ligand of een of ander ander aspek van 'n proteïen se funksie affekteer
 
== Diversiteit ==
 
Proteïene is normaalweg groot molekules met molekulêre massas van tot 3&nbsp;000&nbsp;000 (die spierproteïen titien het 'n enkele aminosuurketting van 27&nbsp;000 subeenhede lank). Sulke lang aminosuurkettings word byna altyd as proteïne beskou, maar korter stringe van aminosure word "polipeptiedes," "peptiedes" of selde, "oligopeptiedes" genoem. Die onderskeid is ongedefinieer, alhoewel "polipeptiede" gewoonlik na 'n aminosuurketting verwys wat 'n tersiêre struktuur ontbreek en meer waarskynlik as 'n [[hormoon]] (soos [[insulien]]), optree eerder as 'n ensiem (wat steun op sy tersiêre struktuur vir funksionaliteit).
 
Proteïene word gewoonlik geklassifiseer as oplosbaar, filamentagtig of membraan-geassoseergeassosieer. Byna al die biologiese kataliste bekend as [[ensiem]]e is oplosbare proteïene (met die onlangse noemenswaardige uitsondering: die ontdekking van ribosieme, [[RNS]] molekules met die katalitiese eienskappe van ensieme.) Teenliggame, die basis vir die aanpasbare immuunstelsel, is 'n ander voorbeeld van oplosbare proteïne. Membraan-geassoseerde proteïene sluit in uitruilers en ioonkanale, wat hulle [[substraat (biochemie)|substrate]] van een plek na 'n ander beweeg maar dit nie verander nie; ontvangers, wat nie hulle substrate verander nie maar eenvoudig vorm verwissel wanneer gebind word. Filamentproteïene vorm die sitoskelet van selle en groot dele van die struktuur van diere, voorbeelde sluit in: tubulien, aktien, kollageen en keratien, wat almal belangrike onderdele van [[vel]], hare, en [[kraakbeen]] is. 'n Ander spesiale klas van proteïene bestaan uit motorproteïene soos [[miosien]], kinesin, en dynein. Hierdie proteïene is "molekulêre motors," wat fisiese krag opwek wat organelle, selle, en hele spiere kan beweeg.
 
[[Lêer:Protein_Composite.jpg|600px|thumbduimnael|center|Molekulêre oppervlak van verskeie proteïene wat hulle vergelykbare grootte aandui. Van links na regs: teenliggaam (IgG), hemoglobien, insulien ('n hormoon), adenilaat-kinase ('n ensiem), en glutamiensintetase (ook 'n ensiem).]]
 
== Met proteïene werk ==
 
[[Lêer:Protein Crystal Malic Enzyme.jpg|thumbduimnael|rightregs|250px|Kristal van Malic Ensiem wat in die ruimte vervaardig is na vele onsuksesvolle pogings op aarde. Dit is 'n belangrike teikenproteïen vir medisyneontwerp]]Proteïene is sensitief ten opsigte van hulle omgewing. Hulle kan moontlik slegs in hulle [[natuurlike toestand]] aktief wees, oor 'n klein [[pH]] gebied, en onder oplossing omstandighede met 'n minimum hoeveelheid [[elektroliet]]e. 'n Proteïen in sy natuurlike toestand word baie keer beskryf as ''gevou''. 'n Proteïen wat nie in sy natuurlike toestand is nie word beskryf as [[denaturering (biochemie)|gedenatureer]]. Gedenatureer proteïne het oor die algemeen geen goed-gedefinieerde [[sekondêre struktuur]] nie. Baie proteïene denatureer en sal nie in oplossing bly in [[gedistilleerde water]] nie.
 
Een van die merkwaardigste ontdekkings van die [[20ste eeu]] was dat die natuurlike en gedenatureerde toestande in baie proteïene wisselbaar (omruilbaar) is, dat deur versigtige beheer van oplossing omstandighede (byvoorbeeld, [[dialise]]er 'n denaturerende chemiese stof), 'n gedenatureerde proteïen na sy natuurlike vorm omskep kan word. Die vraag oor hoe proteïene by hulle natuurlike staat uitkom is 'n belangrike studieveld in biochemie, genaamd die studie van [[proteïenvou]].
 
== Proteïene en voeding ==
Proteïene is 'n belangrike [[makrovoedingstof]] in die menslike dieet, dit verskaf die liggaam se behoeftes aan [[stikstof]] en [[aminosure]]. Die presiese hoeveelheid voedselproteïene wat benodig word om die behoeftes te bevredig kan baie varieer afhangende van ouderdom, geslag, vlak van fisiese aktiwiteit en mediese toestand. 0,75g75&nbsp;g per kilogram van liggaamsgewig vir 'n sedentêre<!--beter afrikaanse woord?--> manlike persoon word egter gereeld as daaglikse vereiste gemeld. Proteïne word in meeste kos aangetref maar kom veral voor in peulgewasse, neute, vleis, en suiwelprodukte. Tydens gebruik, word baie proteïene deur [[metabolisme|proteïen katabolisme]] tot [[ammonia]] omskep wat as gevolg van die toksisiteit daarvan in of [[urea]] of [[uriese suur]] (in sommige diere) omskep word wat dan in [[urine]] afgeskei word. Proteïne is die hoof komponent van [[spier]]e, [[sening]]s, [[ensiem]]e, [[vel]], [[hare]], [[oog|oë]], en 'n reuse verskeidenheid van ander organe en prosesse.
 
Die gehalte van proteïen inname is belangrik omdat verskillende proteïene [[essensiële aminosure]] in verskillende verhoudings verskaf. Gegee genoegsame inname van stikstof, kan die menslike liggaam 10 van die 18 aminosure uit [[glukose]] vervaardig. Die oorblywende 8 aminosure ([[threonine]], [[valine]], [[tryptophan]], [[isoleucine]], [[leucine]], [[lysine]], [[phenylalanine]], en [[methionine]]) kan nie deur die liggaam vervaardig word nie en moet uit dieet bronne verkry word. Hulle word dus [[essensiële aminosure]] genoem. Proteïne wat gelyke hoeveelhede van al die essensiële aminosure bevat in betreklik ruim hoeveelhede word baie keer as "volledig"<!--Afrikaanse ekwivalent vir "complete"?--> beskryf. Ondanks die uitlokkende etiket hoef 'n goeie voedsame dieet nie op sogenaamde "volledige" proteïene te berus nie aangesien nie-volledige proteïene in komplementêre kombinasies geredelik die hele spektrum van essensiële aminosure kan voorsien. Die hedendaagse metode vir die gradering van die volledigheid van 'n proteïen staan bekend as die [[PDCAAS]] (Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score).
Proteïen tekort kan lei tot simptome soos moegheid, [[insulien]]weerstand, [[haar]]verlies, verlies van haarpigment (haar wat swart behoort te wees word rooierig), [[spier]]masssaverlies (proteïene herstel spierweefsel), lae liggaamstemperatuur, en hormoononreëlmatighede. Verskeie proteïen tekorte, slegs aangetref in tye van [[hongersnood]], is fataal.
 
Oortollige proteïen inname kan ook probleme veroorsaak, soos oorreaksie van die immuunstelsel, lewer disfunksie as gevolg van verhoogde giftige oorbyfselsoorblyfsels, beenverlies as gevolg van verhoogde suurvlakke in die bloed en laminitis (voet probleme) in perde. Die aanname dat hoë proteïendiete sleg is vir bene spruit daaruit dat [[kalsium]] uitskeiding verhoog wanneer proteïen inname styg. Daar is egter onlangs gewys dat opname van kalsium deur die spyskanaal ook verhoog en so lank kalsium inname instandin stand gehou word, hoë proteïen inname voordele vir been in ouer vrou kan hê. {{verw|been}}.
 
Proteïne kan baie keer 'n rol speel by [[allergie|allergieë]]ë en [[allergiese reaksie]]s tot sekere [[voedsel]]soorte. Dit gebeur omdat die struktuur van elke proteïen vorm effens verskil, en sommige kan 'n reaksie van die immuunstelsel ontlok terwyl ander heeltemal veilig is. Baie mense is allergies vir [[casein]], die proteïen in [[melk]]; [[gluten]], die proteïen in [[koring]] en ander graankosse; die spesifieke proteïene wat in [[grondboontjie]]s; of in [[shellfish]] of ander [[seekos]]aangetref word. Dit is uiters ongewoon vir dieselfde persoon om negatief te reageer op meer as twee verskillende tipes proteïene.
 
== Geskiedenis ==
Die eerste verwysing na die woord ''proteïen'', wat betkenbeteken ''van eerste rang'', is van 'n brief gestuur deur[[Jöns Jakob Berzelius]] aan [[Gerhardus Johannes Mulder]] op [[10 Julie]] [[1838]], waar hy geskryf het:
 
Die eerste verwysing na die woord ''proteïen'', wat betken ''van eerste rang'', is van 'n brief gestuur deur[[Jöns Jakob Berzelius]] aan [[Gerhardus Johannes Mulder]] op [[10 Julie]] [[1838]], waar hy geskryf het:
 
:«Le nom protéine que je vous propose pour l’oxyde organique de la fibrine et de l’albumine, je voulais le dériver de πρωτειοξ, parce qu’il paraît être la substance primitive ou principale de la nutrition animale.»
Vertaal as:
 
:"Die naam proteïen wat ek voorstel vir die organiese oksied van [[fibrin]] en [[albumin]], wou ek van [die [[Grieks]]e woord] πρωτειοξ aflei, omdat dit blyk dat dit die primitiewe of hoof onderdeel van diervoeding is."
 
Ondersoek aangaande proteïne en hulle eienskappe vind reeds sedert die [[19de eeu|1800]] plaas toe [[wetenskap]]likes die eerste tekens van die, op daardie tydstip, onbekende klas van organiese verbindings begin waarneem het.
 
== Verwysings ==
# {{nota|been}} Vermeerderde spysknaalspyskanaal absorbering van kalsium is berrig in "[http://www.ajcn.org/cgi/content/full/78/3/584S Dietary protein, calcium metabolism, and skeletal homeostasis revisited]" deur J. E. Kerstetter, K. O. O'Brien and K. L. Insogna (2003) volume 78 pages 584S-592S. 'n Gebrek aan die impak van hoë proteïen inname op been is berrig in "The impact of dietary protein on calcium absorption and kinetic measures of bone turnover in women" by J. E. Kerstetter, K. O. O'Brien, D. M. Caseria, D. E. Wall and K. L. Insogna in ''J Clin Endocrinol Metab'' (2005) volume 90 pages 26-31, {{Entrez Pubmed|15546911}}. Onlangse kliniese studie resultate wat dui op voordele vir been van 'n hoë proteïen dieet as kalsium inname gehandhaaf word: "Protein consumption is an important predictor of lower limb bone mass in elderly women" by A. Devine, I. M. Dick, A. F. Islam, S. S. Dhaliwal and R. L. Prince RL. in ''Am J Clin Nutr'' (2005) volume 81 pages 423-428, {{Entrez Pubmed|15941897}}.
 
== Kyk ook ==
 
* [[Biochemie]]
* [[Ensiem]]
== Eksterne skakels ==
{{CommonsKategorie|Proteins}}
* [http://www.expasy.uniprot.org/ UniProt the Universal Protein Resource]
* [http://www.proteinatlas.org/ Human Protein Atlas]
* [http://www.biochemweb.org/proteins.shtml Proteins: Biogenesis to Degradation - The Virtual Library of Biochemistry and Cell Biology]
* [http://web.mit.edu/lms/www/ MIT's Laboratory for Protein Molecular Self-Assembly]
* [http://www.puramatrix.com/pubs Numerous publications on synthetic biomimetic protein-based biomaterials]
* [http://www.westernblotting.org/ Protein Research: Western Blot Protocols, Troubleshooting and Theory]
* [http://www.rcsb.org/ The Protein Databank: The single worldwide repository for the processing and distribution of 3-D biological macromolecular structure data.]
* [http://web.indstate.edu/thcme/mwking/amino-acid-metabolism.html Amino acid metabolism]
* [http://www.biochem.szote.u-szeged.hu/astrojan/protein2.htm Protein Images]
 
{{DEFAULTSORT:Proteien}}
[[Kategorie:Proteïene| ]]
[[Kategorie:Biomolekules]]