Reseptor (biochemie): Verskil tussen weergawes
Content deleted Content added
Uitgebrei, besig |
Uitgebrei, besig |
||
Lyn 9:
Elke reseptor is gebonde aan ’n spesifieke sellulêre biochemiese pad. Hoewel verskeie reseptore in die meeste selle voorkom, sal elke reseptor net bind met ligande met ’n sekere struktuur, amper soos wat slegs ’n sleutel met ’n sekere vorm in ’n spesifieke slot sal pas. Wanneer ’n ligand met sy ooreenstemmende reseptor bind, aktiveer of inhibeer dit die reseptor se geassosieerde biochemiese pad.
==Struktuur==
[[Beeld:Transmembrane receptor.svg|thumb|Transmembraanreseptor:E=ekstrasellulêre ruimte; I=intrasellulêre ruimte; P=plasmamembraan.]]
Reseptore se struktuur is baie uiteenlopend en kan oor die algemeen in die volgende kategorieë ingedeel word:
* Tipe 1: L (ionotropiese reseptore) – gewoonlik die teikens van vinnige senuoordraers soos [[asetielcholien]] (nikotinies) en gamma-aminobottersuur (GABA); hul aktivering lei tot veranderings in ioonbeweging oor ’n membraan. Hulle het ’n heteromeriese struktuur in die sin dat elke ondereenheid bestaan uit die ekstrasellulêre ligandbindingsdomein en ’n transmembraandomein, waar laasgenoemde weer vier transmembraan-alfahelikse insluit. Die ligandbindingsholtes lê tussen die ondereenhede.
* Tipe 2: G-proteïengekoppelde reseptore (metabotropies) – die grootste groep reseptore; sluit in die reseptore vir verskeie hormone en stadige senuoordraers soos [[dopamien]]. Hulle is saamgestel uit sewe transmembraan-alfahelikse. Die lusse wat die alfahelikse verbind, vorm ekstra- en intrasellulêre domeine. Die bindingsplek vir groter peptiedligande is gewoonlik geleë in die ekstrasellulêre domein en die bindingsplek vir kleiner niepeptiedligande tussen die sewe alfahelikse en een ekstrasellulêre lus.<ref name="pmid19912230">{{cite journal |vauthors=Congreve M, Marshall F | title = The impact of GPCR structures on pharmacology and structure-based drug design | journal = Br. J. Pharmacol. | volume = 159 | issue = 5 | pages = 986–96 |date=March 2010 | pmid = 19912230 | pmc = 2839258 | doi = 10.1111/j.1476-5381.2009.00476.x | url = }}</ref> Die bogenoemde reseptore is gekoppel aan verskillende intrasellulêre effektorstelsels via G-proteïene.<ref name=" pmid=21873996 ">{{Cite journal | author = Kou Qin, Chunmin Dong, Guangyu Wu & Nevin A Lambert|date=August 2011 | title = Inactive-state preassembly of Gq-coupled receptors and Gq heterotrimers| journal = Nature Chemical Biology | volume = 7 | issue = 11 | pages =740–747 | doi=10.1038/nchembio.642 | pmid=21873996 | pmc=3177959}}</ref>
* Tipe 3: Kinasegekoppelde en verwante reseptore – saamgestel uit ’n ekstrasellulêre domein, wat die ligandbindingsplek bevat, en ’n intrasellulêre domein. ’n Voorbeeld is die [[insulien]]reseptor.
* Tipe 4: Kernreseptore – ondanks hul naam lê hulle eintlik in die sitoplasma, en migreer na die selkern nadat hulle met hul ligande gebind het. Hulle is saamgestel uit ’n C-terminaal-ligandbindingstreek, ’n kern-DNS-bindingsdomein en ’n N-terminaaldomein wat die ''AF1''(aktiveringsfunksie 1)-streek bevat.
==Verwysings==
| |||