Wysiging soos op 22:11, 29 September 2017 wysig Slashme (besprekings \| bydraes) 1 081 edits k →‎Kliniese betekenis en toepassing: Verwyder sjabloon wat nie in afwiki bestaan nie. ← Ouer wysiging		Wysiging soos op 12:16, 3 Oktober 2017 wysig maak ongedaan Swerfvalk (besprekings \| bydraes) 433 edits kNo edit summary Etiket: Visuele teksverwerker Nuwer wysiging →
Lyn 1: '''Katalase''' is 'n [[ensiem]] wat in byna alle lewende organismes wat aan suurstof blootgestel is, soos [[Bakterie\|bakterieë]], plante en diere gevind word. Dit [[Katalisator\|kataliseer]] die opbreek van [[waterstofperoksied]] in [[water]] en [[suurstof]].<ref name="pmid14745498">{{cite journal\|vauthors=Chelikani P, Fita I, Loewen PC\|title=Diversity of structures and properties among catalases\|journal=Cellular and Molecular Life Sciences\|volume=61\|issue=2\|pages=192–208\|date=January 2004\|pmid=14745498\|doi=10.1007/s00018-003-3206-5}}</ref> Dit het 'n baie belangrike funksie om die sel teen [[Oksidatiewe stres\|oksidatiewe skade]] deur reaktiewe suurstof spesies (ROS) te beskerm. Katalase het een van die hoogste omsetgetalle van enige ensiem; een katalase molekule kan miljoene ~~van~~ waterstofperoksied molekules per sekonde in water en suurstof omsit.<ref>{{cite web\|title=Catalase\|author=Goodsell DS\|work=Molecule of the Month\|publisher=RCSB Protein Data Bank\|url=http://pdb101.rcsb.org/motm/57\|date=2004-09-01\|accessdate=2016-08-23}}</ref> Katalase is 'n tetrameriese proteïen: dit bestaan uit vier polypeptiedkettings, wat elkeen meer as 500 [[Aminosuur\|aminosure]] lank is.<ref name="Boon_a">{{cite web\|vauthors=Boon EM, Downs A, Marcey D\|title=Catalase: H<sub>2</sub>O<sub>2</sub>: H<sub>2</sub>O<sub>2</sub> Oxidoreductase\|work=Catalase Structural Tutorial Text\|url=http://biology.kenyon.edu/BMB/Chime/catalase/frames/cattx.htm\|accessdate=2007-02-11}}</ref> Dit bevat vier ysterbevattende heemgroepe wat die ensiem toelaat om met die waterstofperoksied te reageer. Die optimale [[pH]] vir menslike katalase is ongeveer 7,<ref name="Maehly_1954">{{cite journal\|vauthors=Maehly AC, Chance B\|title=The assay of catalases and peroxidases\|journal=Methods of Biochemical Analysis\|volume=1\|pages=357–424\|year=1954\|pmid=13193536\|doi=10.1002/9780470110171.ch14\|isbn=978-0-470-11017-1\|series=Methods of Biochemical Analysis}}</ref> maar dit het 'n redelik breë maksimum: die tempo van die reaksie verander nie wesentlik tussen pH 6.8 en 7.5 nie.<ref name="pmid6727660">{{cite journal\|vauthors=Aebi H\|title=Catalase in vitro\|journal=Methods in Enzymology\|volume=105\|pages=121–6\|year=1984\|pmid=6727660\|doi=10.1016/S0076-6879(84)05016-3\|isbn=978-0-12-182005-3\|series=Methods in Enzymology}}</ref> Die optimale pH ander katalases wissel tussen 4 en 11, afhangende van die organisme.<ref name="urlEC 1.11.1.6 - catalase">{{cite web\|url=http://www.brenda-enzymes.org/php/result_flat.php4?ecno=1.11.1.6&Suchword=&organism%5B%5D=&show_tm=0\|title=EC 1.11.1.6 - catalase\|format=\|work=BRENDA: The Comprehensive Enzyme Information System\|publisher=Department of Bioinformatics and Biochemistry, Technische Universität Braunschweig\|accessdate=2009-05-26}}</ref> Die optimale temperatuur verskil ook tussen spesies.<ref name="Bucknell">{{cite web\|title=A Quantitative Enzyme Study; CATALASE\|vauthors=Toner K, Sojka G, Ellis R\|work=\|publisher=bucknell.edu\|url=http://www.facstaff.bucknell.edu/toner/gb/lab121/labs34.html\|accessdate=2007-02-11\|archiveurl=https://web.archive.org/web/20000612104029/http://www.facstaff.bucknell.edu/toner/gb/lab121/labs34.html\|archivedate=2000-06-12}}</ref> == Struktuur == Menslike katalase vorm 'n tetrameer bestaande uit vier subeenhede, waarvan elkeen konseptueel verdeel kan word in vier domeine.<ref name="Putnam_2000">{{cite journal\|vauthors=Putnam CD, Arvai AS, Bourne Y, Tainer JA\|title=Active and inhibited human catalase structures: ligand and NADPH binding and catalytic mechanism\|journal=Journal of Molecular Biology\|volume=296\|issue=1\|pages=295–309\|date=February 2000\|pmid=10656833\|doi=10.1006/jmbi.1999.3458}}</ref> Die uitgebreide kern van elke subeenheid bestaan uit 'n antiparallelle b-vat (b1-8) met agt stringe, aan die een kant verbind met b-vat lusse aan die een kant, en a9 lusse aan die ander kant. 'n ~~heliese~~Heliese domein aan die een punt van die b-vat bestaan uit vier C-terminale helikse (a16, a17, a18, en a19) en vier helikse wat bestaan uit residue tussen b4 en b5 (a4, a5, a6 en a7). Alternatiewe splitsing kan tot verskillende proteïenvariante lei. == Geskiedenis == Katalase is nie ~~opgemerk~~waargeneem nie totdat Louis Jacques Thénard in 1818 H<sub>2</sub>O<sub>2</sub> ([[Waterstofperoksied\|waterstof peroksied]]) ~~ontek~~ontdek het, en voorgestel het dat sydie ~~afbraak~~afbreek van waterstof peroksied deur 'n onbekende stof veroorsaak word. In 1900 het Oscar Loew die naam "katalase" vir die ~~daarvoor~~ensiem ~~geskep~~gegee, en gevind dat dit in baie plante en diere voorkom.<ref name="pmid17751716">{{cite journal\|vauthors=Loew O\|title=A New Enzyme of General Occurrence in Organisms\|journal=Science\|volume=11\|issue=279\|pages=701–2\|date=May 1900\|pmid=17751716\|doi=10.1126/science.11.279.701\|bibcode=1900Sci....11..701L\|jstor=1625707}}</ref> In 1937 is katalase ~~uit beeslewer~~ deur James B. Sumner en Alexander Dounce uit beeslewer gekristalliseer,<ref name="pmid17776781">{{cite journal\|vauthors=Sumner JB, Dounce AL\|title=Crystalline Catalase\|journal=Science\|volume=85\|issue=2206\|pages=366–7\|date=April 1937\|pmid=17776781\|doi=10.1126/science.85.2206.366\|bibcode=1937Sci....85..366S}}</ref> en die molekulêre gewig is in 1938 bepaal.<ref name="pmid17831682">{{cite journal\|vauthors=Sumner JB, Gralén N\|title=The Molecular Weight Of Crystalline Catalase\|journal=Science\|volume=87\|issue=2256\|pages=284\|date=March 1938\|pmid=17831682\|doi=10.1126/science.87.2256.284\|bibcode=1938Sci....87..284S}}</ref> Die [[aminosuur]] volgorde van bees katalase is in 1969 bepaal,<ref name="pmid4892021">{{cite journal\|vauthors=Schroeder WA, Shelton JR, Shelton JB, Robberson B, Apell G\|title=The amino acid sequence of bovine liver catalase: a preliminary report\|journal=Archives of Biochemistry and Biophysics\|volume=131\|issue=2\|pages=653–5\|date=May 1969\|pmid=4892021\|doi=10.1016/0003-9861(69)90441-X}}</ref> en die drie-dimensionele struktuur in 1981.<ref name="pmid7328661">{{cite journal\|vauthors=Murthy MR, Reid TJ, Sicignano A, Tanaka N, Rossmann MG\|title=Structure of beef liver catalase\|journal=Journal of Molecular Biology\|volume=152\|issue=2\|pages=465–99\|date=October 1981\|pmid=7328661\|doi=10.1016/0022-2836(81)90254-0}}</ref> Lyn 19: === Molekulêre meganisme === Alhoewel die volledige meganisme van katalase is nie tans bekend is nie, blyk die [[Chemiese reaksie\|reaksie]] in twee stappe plaas te vind: : H<sub>2</sub>O<sub>2</sub> + Fe(III)-E → H<sub>2</sub>O + O=Fe(IV)-E(.+)

Katalase: Verskil tussen weergawes